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Jahrbuch
Forschungsschwerpunkt
Ergebnisse zur Bestimmung der Dynamik von Proteinen sowie der Interaktion von Liganden mit Proteinen
Autor
Griesinger, Christian
Beteiligte Abteilungen
NMR-basierte Strukturbiologie
Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Göttingen
Korrespondierender Autor
Griesinger, Christian
mail E-Mail: cigr@mpibpc.mpg.de
Zusammenfassung
Die kernmagnetische Resonanzspektroskopie (NMR Spektroskopie) macht die Struktur und Dynamik von Biomolekülen in ihrer physiologischen Umgebung, also entweder bei cytosolischen Proteinen in wässriger Phase oder bei membranständigen Proteinen in der Membran zugänglich. Im folgenden werden Ergebnisse zur Bestimmung der Dynamik von Proteinen sowie der Interaktion von Liganden mit Proteinen, die potentielle Anwendungen auf die Entwicklung von Pharamaka haben, vorgestellt. Die in der Abteilung bearbeiteten Systeme sind Epothilon/Tubulin, Ubichinon/bc1, sowie der Neurotensin/Neurotensinrezeptor.
Abstract
Nuclear magnetic resonance (NMR)spectroscopy delivers information about the structure and the dynamics of biomolecules in their physiologic environment, i.e. for cytosolic proteins in aqueous medium and for membraneous proteins in the membrane. In the following, results obtained for the dynamics of cytosolic proteins as well as for the interactions of ligands with proteins will be discussed. The latter application promises impact for the development of new drug molecules. The results will be presented on the examples of Epothilon/Tubulin, Ubiquinone/bc1, and Neurotensin/Neurotensinreceptor.
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