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Elektronenspinresonanz-Spektroskopie

In Molekülen liegen Elektronen meist paarweise vor. Ungepaarte Elektronen besitzen grundlegend andere Eigenschaften und können daher als hochempfindliche Sonden dienen, um die Struktur und Funktion von biomolekularen Komplexen im "aktiven Zustand" zu untersuchen. Solche sogenannten paramagnetischen Zentren sind manchmal in Proteinen oder Nukleinsäuren natürlich enthalten, können aber auch künstlich als Markierungen eingeführt werden. Mit modernen Methoden der Elektronenspinresonanz (EPR)-Spektroskopie können wir diese Zentren hochselektiv und unter beinahe natürlichen Bedingungen beobachten. Insbesondere entwickeln wir Techniken, bei denen wir gleichzeitig mehrere Zentren mit Mikrowellen und/oder Radiofrequenzstrahlung anregen, um deren magnetische Wechselwirkungen zu manipulieren. Dies gibt uns Auskunft über die Abstände der Zentren im atomaren sowie im Nanometerbereich und über ihre Ausrichtung in den untersuchten Proteinen.

Darüber hinaus verwenden wir Detektionsfrequenzen im Millimeterbereich, die nicht nur supraleitende polarisierende Magnetfelder, sondern auch eine deutlich komplexere Technik für die Signalanregung und Detektion erfordern. Daher führen wir unsere biophysikalischen Untersuchungen Hand in Hand mit methodischen und technischen Weiterentwicklungen.

In biologischen Systemen verlaufen zahlreiche Prozesse über paramagnetische Zustände, die durch Redoxreaktionen oder Radikal- bzw. Elektronentransfermechanismen entstehen. Das Enzym Ribonukleotid-Reduktase, welches für den Bau der Erbsubstanz in Form von Desoxyribonukleinsäuren (DNA) essenziell ist, stellt dafür ein Paradebeispiel dar. Mithilfe verschiedener EPR-Techniken konnten wir über das letzte Jahrzehnt mehrere enzymatische Zwischenschritte aufklären. Zum Beispiel konnten wir im Mechanismus des langreichweitigen (über 35 Å) Elektronentransfers zwischen den Enzymuntereinheiten mehrere Aminosäureradikale als Intermediate identifizieren. Durch die Einführung selektiver Spinmarkierungen wenden wir dieselben Techniken in einem viel breiteren Umfang auf diamagnetische Proteine an. Zu den Schwerpunkten unserer aktuellen Forschung gehören auch Untersuchungen an toxischen, aggregierenden Proteinen, Nukleinsäuren und Membranproteinen.


Yearbook Article (2010)
Elektronenspins als Sonden in Biomolekülen
Ungepaarte Elektronen weisen ein magnetisches Moment auf, das etwa drei Größenordnungen stärker ist als das Moment eines Protons. Mit Methoden der Elektronen-Spin-Resonanz-Spektroskopie (EPR) kann dieses Moment in hochempfindlichen Messungen als Sonde dienen, um strukturelle Informationen auf der atomaren bis hin zur Nanometerskala zu gewinnen. Solche Experimente liefern Auskunft darüber, wie komplexe Biomoleküle ihre Struktur verändern, während sie ihre speziellen Aufgaben erfüllen. Die Methode der Multifrequenz-EPR-Spektroskopie wurde entwickelt, um enzymatische Reaktionen in Proteinen und Oligonukleotiden zu untersuchen. mehr
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