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Bioanalytische Massenspektrometrie

Die Forschungsgruppe Bioanalytische Massenspektrometrie arbeitet an der Analyse von Proteinen, Proteinkomplexen, Interaktionen zwischen Proteinen und Nukleinsäuren mit Hilfe von hochmodernen Massenspektrometern. Wir analysieren unsere Proben hauptsächlich mit Elektrosprayionisierung- und in speziellen Anwendungen mit Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation (MALDI) Massenspektrometrie.

Unsere zentralen Forschungsprojekte sind die Hochdurchsatzanalyse von Proteinen (Proteomik), die Detektion von post-translationalen Proteinmodifikationen und die massenspektrometrische Quantifizierung von Proteinen. Darüber hinaus führen wir Strukturanalysen von Proteinen durch die massenspektrometrische Untersuchung von Protein-Protein- und Protein-Nukleinsäure-Interaktionen durch.

Die Forschungsgruppe Bioanalytische Massenspektrometrie unterhält eine Vielzahl von kollaborativen Forschungsprojekte innerhalb des Max-Planck-Instituts für Biophysikalische Chemie. Zudem bieten wir auch jede Art der massenspektrometrischen Proteinanalyse im Rahmen der Core Facility Massenspektrometrie für alle Mitglieder des Max-Planck-Instituts für Biophysikalische Chemie an. Des Weiteren hat die Forschungsgruppe eine sehr erfolgreiche und langjährige Kollaboration mit dem Zentrum der Inneren Medizin des Universitätsklinikums Frankfurt am Main. 

Zusätzlich unterhält die Forschungsgruppe Bioanalytische Massenspektrometrie ein Zweiglabor, die Proteomics Resarch Group und die Proteomics Service Facility, am Institut für Klinische Chemie der Universitätsmedizin Göttingen. Die Proteomics Service Facility bietet massenspektrometrischen Service für die UMG und die Medizinische Fakultät an, während die Proteomics Resarch Group unabhängig an klinisch relevanten Forschungsprojekten arbeitet.



Pressemitteilungen & Neues aus der Forschung

<p class="Default">Eindeutig uneindeutig: Eine Hefe bricht mit der wichtigsten Regel des genetischen Codes</p>

Nach Anweisung des genetischen Codes in unserer DNA fügen Zellen Aminosäuren zu Proteinen zusammen. Wie jeder andere Code ist der genetische Code eindeutig: Eine bestimmte DNA-Sequenz wird immer in dieselbe Aminosäure übersetzt. So dachte man bisher. Wissenschaftler am MPI für biophysikalische Chemie und an der University of Bath (England) berichten nun erstmals über ein Lebewesen, das mit dieser Regel bricht: Die Hefe Ascoidea asiatica übersetzt eine bestimmte DNA-Sequenz zufällig in zwei verschiedene Aminosäuren. mehr

<strong>Molekularer Lotse schafft verirrte Proteine auf schnellstem Wege aus dem Zellkern heraus </strong>

Hochselektive Tore in den beiden Hüllmembranen des Zellkerns – sogenannte Kernporen – überwachen, welche Moleküle in den Kern hinein dürfen und welche nicht. Wissenschaftler um Dirk Görlich und Henning Urlaub am MPI für biophysikalische Chemie haben herausgefunden, dass dieser Sicherheitscheck an der Kernpore weniger zuverlässig ist als bisher gedacht. Ein molekulares Shuttle-Protein namens CRM1 erkennt, welches Protein nicht in den Kern hineingehört und lotst dieses auf schnellstem Weg wieder aus dem Zellkern heraus. mehr

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