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Proteinstrukturbestimmung mittels NMR

Das Ziel unserer Forschung ist die Weiterentwicklung der Kernspinresonanz (NMR)-Spektroskopie für neue Forschungsfelder. Wir möchten auf molekularer Ebene Einblicke gewinnen, wie die Faktoren funktionieren, die für die Neurotoxizität der Proteine α-Synuclein, Tau und Amyloid-β während des Verlaufs der Parkinson- und Alzheimer-Krankheiten verantwortlich sind. Darüber hinaus arbeiten wir an der Aufklärung von Struktur-Wirkungs-Beziehungen integraler Membranproteine wie zum Beispiel des menschlichen spannungsabhängigen Anionenkanals (human voltage dependent anion channel, VDAC).



Pressemitteilungen & Neues aus der Forschung

Es sieht aus wie eine riesige Thermoskanne und wiegt acht Tonnen. Nicht nur deshalb ist das neue 1,2-GHz-NMR-Spektrometer ein Schwergewicht: Mit seiner magnetischen Feldstärke setzt es Maßstäbe in der hochauflösenden Kernspinresonanz (NMR)-Spektroskopie: 28,2 Tesla – fast 600.000-mal stärker als das Erdmagnetfeld. Neben Florenz und Zürich steht jetzt eines dieser Hochleistungsgeräte in Göttingen am Max-Planck-Institut (MPI) für biophysikalische Chemie. mehr

Forscher des Deutschen Zentrums für Neurodegenerative Erkrankungen und des MPI für biophysikalische Chemie haben die Feinstruktur verklumpter Alpha-Synuklein-Proteine erstmals anhand von Gewebeproben aus Patienten analysiert. Bisher hatte man vor allem künstlich aggregierte Proteine untersucht. Die Ergebnisse zeigen, dass sich die Protein-Strukturen der klinischen Proben von den künstlichen unterscheiden und bei Parkinsonpatienten überraschend vielfältig sind. Dies zeigt, wie wichtig ergänzende Studien mit Gewebeproben sind.
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